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分享一篇發表在NCB上的文章，文章題目為“E2–Ub-R74G strategy reveals E2-specific ubiquitin conjugation profiles in live cells”，文章的通訊作者為清華大學藥學院尹航教授，他們課題組研究方向有藥物發現、蛋白質工程等。

泛素化修飾是一種較為重要的翻譯后修飾，泛素幾乎可以與真核系統中的所有蛋白偶聯。泛素通常需要E1泛素激活酶、E2泛素結合酶和E3泛素連接酶協同將Ub轉移到底物上。E2結合酶是將活化的Ub從E1轉移到底物上，發揮著重要的作用，但是目前還沒有較好的工具來研究不同E2結合酶在活細胞中的泛素連接情況。本文作者開發了一個融合E2-Ub-R74G標記策略（fusion E2–Ub-R74G profiling, FUSEP）可以在活細胞中研究特定E2泛素結合酶的泛素連接情況。

FUSEP主要是利用一個E2-Ub-R74G探針來實現研究目的，該探針使用40個AA的連接子將特定的E2酶與HA-Ub連接起來，同時保證HA-Ub與E2較為接近，可以被E1激活之后轉移到探針中的E2上，從而參與后續的級聯反應，在該探針中Ub的74位R被突變為G，這樣在后續的質譜制樣過程中就會在底物蛋白的泛素化位點上產生一個獨特的LGGG修飾，從而與內源的泛素化修飾區分開。作者設計得到這個探針之后，通過一系列實驗驗證了探針的可行性，之后在活細胞中對特定E2酶的底物進行了一系列分析。最后，作者為了檢測是否在賴氨酸、絲氨酸、蘇氨酸之外的氨基酸上的泛素化，分析了探針標記產生的質譜數據，發現在CUL1上或許存在酪氨酸上的泛素化修飾，于是通過后續的實驗證明驗證了這一發現。

綜上所述，本文作者開發了FUSEP策略，可以系統性地研究特定E2酶在活細胞中的標記底物。

本文作者：LZ

責任編輯：WYQ

原文連接：https://www.nature.com/articles/s41589-024-01809-9

文章引用：10.1038/s41589-024-01809-9

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